利用核磁共振光譜儀,研究人員繪制了G蛋白偶聯(lián)受體CXCR1的原子排布圖譜,其中CXCR1蛋白通過細(xì)胞內(nèi)的G蛋白來檢測炎性信號白細(xì)胞介素8（interleukin 8, IL-8）,從而觸發(fā)一系列事件產(chǎn)生來調(diào)動免疫細(xì)胞.因為G蛋白偶聯(lián)受體在對外來信號作出的很多細(xì)胞反應(yīng)中發(fā)揮著至關(guān)重要的作用,所以它們一直是藥物的主要靶標(biāo).更準(zhǔn)確地認(rèn)識這些受體的形狀將允許制藥公司量身定制小分子來更好地匹配特異性的靶標(biāo),同時避免有害的副作用發(fā)生.國加州大學(xué)圣地亞哥分?；瘜W(xué)與生物化學(xué)教授Stanley Opella說,"這項發(fā)現(xiàn)將對基于結(jié)構(gòu)的藥物開發(fā)產(chǎn)生深刻的影響,因為這是我們研究了一類主要的處于生物活性時的藥物受體,其中生物活性的受體與其他的蛋白和潛在的藥物相互作用."
   

              蛋白結(jié)構(gòu)通常是通過讀取照射在蛋白晶體上時產(chǎn)生的X射線衍射圖來確定的,但是讓非常大的難處理的蛋白分子形成結(jié)晶是一大挑戰(zhàn),因此人們經(jīng)常不得不采取諸如除去不穩(wěn)定末端之類的策略. 這些分子發(fā)生的變化能夠改變這種蛋白關(guān)鍵區(qū)域的形狀.Opella說,"我們的方法并不破壞蛋白.我們一直在研究處于生物活性時的蛋白分子."他們的策略揭示出關(guān)于這些受體的一個新的觀點.之前的報道都已注意到7個螺旋在膜上穿梭.Opella研究團隊觀察到第八個螺旋位于膜表面上,這一特征至少是其他一些G蛋白偶聯(lián)受體必須共同擁有的.而且位于細(xì)胞內(nèi)部和外部的環(huán)都是結(jié)構(gòu)化的.Opella說,"我們從這些環(huán)中獲得的信號并不比從這種蛋白的其他部分獲得的要弱,就像它們在來回晃動時的情形."