脫氧核糖核酸酶Ⅰ是一種核酸內(nèi)切酶，zui早由M．Kunitz結(jié)晶的所得。離子的存在對切斷方式有著明顯的影響。在不斷的研究發(fā)展過程中，也被作為一種研究材料。

脫氧核糖核酸酶Ⅰ是最有代表性的核酸內(nèi)切酶。最早是由M．Kunitz從胰臟中分離出結(jié)晶的，也稱為胰脫氧核糖核酸酶或DNaseⅠ， EC3．1．21．1。分子量約3.1萬，等電點pH4.7，最適PH 7附近，需要Mg2 和Mn2 。分離單鏈和雙鏈DNA，產(chǎn)生具有 5′-磷酸末端的分解物。在一般條件下其分解產(chǎn)物含有1到8—12個寡聚核苷酸，平均大小等于四個核苷酸。反應(yīng)初期似乎是先分解dpPupPy鍵，但因二價離子的存在對切斷的方式有顯著影響。因此酶容易得到結(jié)晶，所以于核酸  的研究上廣泛應(yīng)用；又由于對整個結(jié)構(gòu)已經(jīng)明確，因而也是酶化學(xué)研究的材料。

艾美捷Worthington脫氧核糖核酸酶I特異性：

bpDNase I 不是堿基或序列特異性的；但是，它不會隨機切割。它顯示優(yōu)先在嘧啶的 5' 側(cè)進行裂解，并且在替代共聚物中尤其明顯（Bernardi 等人 1975 和 Lomonossoff 等人 1981）。已經(jīng)表明，扭曲角的變化被 DNase I 識別（Dickerson 和 Drew 1981）。DNase I 的特異性還取決于存在的二價陽離子。在存在 Ca2+ 和 Mg2+ 的情況下，它會導(dǎo)致單鏈斷裂，而在存在 Mn2+ 的情況下會導(dǎo)致雙鏈斷裂（Junowicz 和 Spencer 1973，以及 Campbell 和 Jackson 1980）。

艾美捷Worthington脫氧核糖核酸酶I分子特征：

與人類、小鼠和大鼠類似，牛胰腺 DNase I 基因由 9 個外顯子組成，只有最后 8 個外顯子編碼該蛋白質(zhì)（De María 和 Arruti 2003）。新生蛋白通過由外顯子二編碼的 22 個氨基酸信號序列引導(dǎo)至分泌途徑細胞器。主要活性位點殘基 H166 由外顯子 6 編碼（De María 和 Arruti 2003 和 Kraehenbuhl 等人 1977）。盡管牛和其他哺乳動物的外顯子長度幾乎相同，但內(nèi)含子的長度差異很大。TATA 盒序列位于外顯子 I 上游 35 bp（De María 和 Arruti 2003）。已經(jīng)提出影響編碼序列的多重剪接事件可能是下調(diào) DNase I 表達的機制（Liu 等人 1997）。

脫氧核糖核酸酶I相關(guān)研究：

肌動蛋白

白蛋白，無核酸酶

脫氧核糖核酸酶 II

脫氧核糖核酸及相關(guān)產(chǎn)品

組蛋白

核酸酶，微球菌

核酸酶，S1

磷酸酶，堿性

磷酸二酯酶 I

磷酸二酯酶 II

蛋白酶K

逆轉(zhuǎn)錄酶，重組 HIV

核糖核酸酶A

核糖核酸酶 T1

核糖核酸酶，E-Rase™ RNase 混合物

核糖核酸