發(fā)現(xiàn)在心臟衰竭中過(guò)分活躍的酶
　　
　　肌聯(lián)蛋白磷酸化決定著肌肉細(xì)胞的機(jī)械張力
　　
　　肌聯(lián)蛋白（Titin）是人體內(nèi)zui大的蛋白，它像彈簧一樣控制著肌肉細(xì)胞的收縮與放松。磷酸基團(tuán)
　　
　　與肌聯(lián)蛋白的特定位點(diǎn)結(jié)合（就是所謂的磷酸化），使肌肉細(xì)胞處于放松狀態(tài)。已經(jīng)有研究表明，
　　
　　CaMkinaseII可以使心臟細(xì)胞的多種蛋白磷酸化，但是它是否同樣能使肌聯(lián)蛋白仍不清楚，這正
　　
　　是本研究所要探索的。
　　
　　CaMkinaseII可以使肌聯(lián)蛋白磷酸化
　　
　　在本研究中，研究人員選取“正常”老鼠的心臟細(xì)胞進(jìn)行研究。這些老鼠有些是體內(nèi)不產(chǎn)生CaM
　　
　　kinaseII的，有些則產(chǎn)生的CaMkinaseII的量要比正常水平的高。在沒(méi)有CaMkinaseII的細(xì)胞
　　
　　中，肌聯(lián)蛋白磷酸化程度下降50%；而在含有較高水平的CaMkinaseII的細(xì)胞中，肌聯(lián)蛋白磷酸化
　　
　　程度是正常細(xì)胞的2倍。因此，CaMkinaseII對(duì)肌聯(lián)蛋白磷酸化具有重要的作用。
　　
　　Linke的研究小組鑒定到了肌聯(lián)蛋白分子中2個(gè)區(qū)域可以被磷酸化，這2個(gè)區(qū)域分別是PEVK和N2Bus區(qū)
　　
　　域。這些位點(diǎn)包含了絲氨酸和蘇氨酸，而這些類(lèi)型的氨基酸在進(jìn)化過(guò)程中并沒(méi)有發(fā)生很大的變化。
　　
　　CaMkinaseII決定著細(xì)胞剛度
　　
　　在進(jìn)一步的研究中，研究小組發(fā)現(xiàn)，CaMkinaseII的不足或過(guò)多可以影響到細(xì)胞的剛度
　　
　?。╯tiffness）。缺少CaMkinaseII的細(xì)胞變得比較硬，而CaMkinaseII過(guò)多的細(xì)胞會(huì)變得較為
　　
　　松弛。如果向不能產(chǎn)生CaMkinaseII的細(xì)胞中添加CaMkinaseII，細(xì)胞會(huì)變得松弛。研究小組發(fā)
　　
　　現(xiàn)，在衰竭的人類(lèi)心臟中，CaMkinaseII的活性要比正常的心臟要高，因此，PEVK和N2Bus區(qū)域會(huì)
　　
　　出現(xiàn)過(guò)度磷酸化。“這似乎改變了人類(lèi)心肌的機(jī)械性能。”WolfgangLinke說(shuō)