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研究揭示CD37介導細胞凋亡機制
四跨膜蛋白（Tetraspannin）是一種細胞死亡的觸發(fā)因子，同時也是腫瘤治療的潛在靶點。5月14日腫瘤學雜志Cancer Cell發(fā)表了俄亥俄州立大學John C. Byrd領導的研究小組的研究論文“Tetraspanin CD37 Directly Mediates Transduction of Survival and Apoptotic Signals”。
該研究證實，在通常情況下表達于成熟或轉化后B細胞表面的Tetraspanin家族成員CD37分子，可以通過相互連接激活酪氨酸的磷酸化。這一磷酸化事件使CD37與鄰近的信息分子在一起，進而引發(fā)細胞凋亡級聯(lián)反應。
更有趣的是，研究者同時發(fā)現(xiàn)了CD37分子上的兩個具有相反調控功能的酪氨酸位點：一個位于N末端“免疫受體酪氨酸抑制基序（ITIM）樣”基序區(qū)域，介導SHP1依賴的死亡；另一個位于C末端的“免疫受體酪氨酸激活基序（ITAM）樣”基序區(qū)域，通過介導磷脂酰環(huán)己六醇-3-激酶依賴的存活來拮抗死亡信號。
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