一種新的多肽--人含ATP/GTP結(jié)合位點(diǎn)的核糖體蛋白S17-9.68和編碼這種多肽的多核苷酸
申請(qǐng)?zhí)?號(hào)：00127193
本發(fā)明公開(kāi)了一種新的多肽－人含ＡＴＰ／ＧＴＰ結(jié)合位點(diǎn)的核糖體蛋白Ｓ１７－９．６８，編碼此多肽的多核苷酸和經(jīng)ＤＮＡ重組技術(shù)產(chǎn)生這種多肽的方法。本發(fā)明還公開(kāi)了此多肽用于治療多種疾病的方法，如惡性腫瘤，血液病，ＨＩＶ感染和免疫性疾病和各類(lèi)炎癥等。本發(fā)明還公開(kāi)了抗此多肽的拮抗劑及其治療作用。本發(fā)明還公開(kāi)了編碼這種新的人含ＡＴＰ／ＧＴＰ結(jié)合位點(diǎn)的核糖體蛋白Ｓ１７－９．６８的多核苷酸的用途。

核糖體是zui小的細(xì)胞器，光鏡下見(jiàn)不到的結(jié)構(gòu)。在1953年由Ribinson和Broun用電鏡觀察植物細(xì)胞時(shí)發(fā)現(xiàn)胞質(zhì)中存在一種顆粒物質(zhì)。1955年P(guān)alade在動(dòng)物細(xì)胞中也看到同樣的顆粒,進(jìn)一步研究了這些顆粒的化學(xué)成份和結(jié)構(gòu)。1958年Roberts根據(jù)化學(xué)成份命名為核糖核蛋白體,簡(jiǎn)稱(chēng)核糖體Ribosome。又稱(chēng)核蛋白體。

核糖體除哺乳類(lèi)成熟的紅細(xì)胞外,一切活細(xì)胞（真核細(xì)胞、原核細(xì)胞）中均有,它是進(jìn)行蛋白質(zhì)合成的重要胞器,在快速增殖、分泌功能旺盛的細(xì)胞中尤其多。

核糖體是細(xì)胞內(nèi)一種核糖核蛋白顆粒（ribonucleoproteinparticle），主要由rRNA和蛋白質(zhì)構(gòu)成，其惟一功能是按照mRNA的指令將氨基酸合成蛋白質(zhì)多肽鏈,所以核糖體是細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)合成的分子機(jī)器。

構(gòu)成核糖體的蛋白質(zhì)。大腸桿菌核糖體蛋白的初級(jí)結(jié)構(gòu)均被確定。大腸桿菌核糖體的30S亞基含S1—S21共21種蛋白質(zhì)，50S亞基含L1—L34共34種蛋白質(zhì)。這些蛋白質(zhì)已被全部分離純化。分子量約1萬(wàn)到3萬(wàn)。除S6、L7、L12之外全是堿性蛋白質(zhì)。這些蛋白質(zhì)是免疫學(xué)上獨(dú)立的蛋白質(zhì)，只有L7、L12顯示出相互交叉反應(yīng)。已知L7與L12是同一蛋白質(zhì)，L7的N末端被乙?；?。已經(jīng)確定了幾種蛋白的一級(jí)結(jié)構(gòu)。機(jī)能已經(jīng)明確的蛋白質(zhì)如下述：S1：與蛋白質(zhì)合成的i因子（干擾因子）和Qβ復(fù)制酶的亞基Ⅰ為同一物質(zhì)，可與mRNA結(jié)合；S4：ram（核糖體的雙關(guān)性ribosomalambiguity）基因的產(chǎn)物；S5：SPc〔壯觀霉素（Spectinomycin）抗性〕基因的產(chǎn)物；S12：str（鏈霉素抗性）基因的產(chǎn)物；L7、L12：有和多肽鏈延長(zhǎng)因子Tu及G間的相互作用，也有和起始因子和終止因子的相互作用。L11：肽基轉(zhuǎn)移酶。
　　

真核細(xì)胞的大小亞基是在核中形成的,在核仁部位rDNA轉(zhuǎn)錄出45SrRNA,是rRNA的前體分子,與胞質(zhì)運(yùn)來(lái)的蛋白質(zhì)結(jié)合,再進(jìn)行加工,經(jīng)酶裂解成28S,18S和5.8S的rRNA,而5SrRNA則在核仁外合成28S,5.8S及5SrRNA與蛋白質(zhì)結(jié)合,形成RNP分子團(tuán)。為大亞基前體,分散在核仁顆粒區(qū),再加工成熟后,經(jīng)核孔入胞質(zhì)為大亞基,18SrRNA也與蛋白質(zhì)結(jié)合,經(jīng)核孔入胞質(zhì)為小亞基。大小亞基在胞質(zhì)中可解離存在,在需要時(shí)也可在>0.001MMg存在時(shí),但合成完整單核糖體,才具有合成功能,當(dāng)Mg4<0.001M時(shí)則又重新解離。
 

構(gòu)成核糖體的蛋白質(zhì)
核糖體分類(lèi)
按核糖體存在的部位可分為三種類(lèi)型:細(xì)胞質(zhì)核糖體、線粒體核糖體、葉綠體核糖體。
按存在的生物類(lèi)型可分為兩種類(lèi)型：真核生物核糖體和原核生物核糖體。
原核細(xì)胞的核糖體較小,沉降系數(shù)為70S，相對(duì)分子質(zhì)量為2.5x103kDa,由50S和30S兩個(gè)亞基組成;而真核細(xì)胞的核糖體體積較大,沉降系數(shù)是80S，相對(duì)分子質(zhì)量為3.9～4.5x103kDa,由60S和40S兩個(gè)亞基組成。典型的原核生物大腸桿菌核糖體是由50S大亞基和30S小亞基組成的。在完整的核糖體中，rRNA約占2/3,蛋白質(zhì)約為1/3。50S大亞基含有34種不同的蛋白質(zhì)和兩種RNA分子，相對(duì)分子質(zhì)量大的rRNA的沉降系數(shù)為23S，相對(duì)分子質(zhì)量小的rRNA為5S。30S小亞基含有21種蛋白質(zhì)和一個(gè)16S的rRNA分子。

真核細(xì)胞中,核糖體進(jìn)行蛋白質(zhì)合成時(shí)，既可以游離在細(xì)胞質(zhì)中,稱(chēng)為游離核糖體（freeribosome）。也可以附著在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的表面,稱(chēng)為膜旁核糖體或附著核糖體。參與構(gòu)成RER,稱(chēng)為固著核糖體或膜旁核糖體,是以大亞基圓錐形部與膜接著游離核糖體（freeribosome）。。分布在線粒體中的核糖體,比一般核糖體小,約為55S（35S和25S大、小亞基）,稱(chēng)為胞器或線粒體核體。凡是幼稚的、未分化的細(xì)胞、胚胎細(xì)胞、培養(yǎng)細(xì)胞、腫瘤細(xì)胞,它們生長(zhǎng)迅速,在胞質(zhì)中一般具有大量游離核糖體。真核細(xì)胞含有較多的核糖體,每個(gè)細(xì)胞平均有106～107個(gè),而原核細(xì)胞中核糖體較少每個(gè)細(xì)胞平均只有15×102～18×103個(gè)。真核細(xì)胞核糖體的沉降系數(shù)為80S，大亞基為60S，小亞基為40S。在大亞基中，有大約49種蛋白質(zhì)，另外有三種rRNA∶28SrRNA、5SrRNA和5.8SrRNA。小亞基含有大約33種蛋白質(zhì)，一種18S的rRNA。

無(wú)論哪種核糖體,在執(zhí)行功能時(shí),即進(jìn)行蛋白質(zhì)合成時(shí),常3-5個(gè)或幾十個(gè)甚至更多聚集并與mRNA結(jié)合在一起,由mRNA分子與小亞基凹溝處結(jié)合,再與大亞基結(jié)合,形成一串,稱(chēng)為多聚核糖體（游離多聚核糖體及固著多聚核糖體）,Polyribosome或Polysome。mRNA的長(zhǎng)短,決定多聚核糖體的多少,可排列成螺紋狀,念珠狀等,多聚核糖體是合成蛋白質(zhì)的功能團(tuán)。此時(shí),每一核糖體上均在以mRNA的密碼為模板,翻譯成蛋白質(zhì)的氨基酸順序。在活細(xì)胞中,核糖體的大小亞基,單核糖體和多聚核糖體是處于一種不斷解聚與聚合的動(dòng)態(tài)平衡中,隨功能而變化,執(zhí)行功能量為多聚核糖體、功能完成后解聚為大、小亞基。
 

核糖體的超微結(jié)構(gòu)

非膜相結(jié)構(gòu),大小15-20nm,可單個(gè)或成群分布于細(xì)胞質(zhì)中,也可附著在核外膜,內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上,或存在于線粒體,葉綠體中,用負(fù)染色高分辨電鏡觀察,核糖體不是圓形顆粒,而是由大、小二個(gè)亞基組成的不規(guī)則顆粒。

大亞基側(cè)面觀是低面向上的倒圓錐形,底面不是平的,邊緣有三個(gè)突起,中央為一凹陷,似沙發(fā)的靠背和扶手。小亞基是略帶弧形的長(zhǎng)條,一面稍凹陷,一面稍外突,約1/3處有一細(xì)縊痕,將其分成大小兩個(gè)不等部份。小亞基趴在大亞基上,似沙發(fā)上趴了一只小猴。大小亞基凹陷部位彼此對(duì)應(yīng)相結(jié)合,就形成了一個(gè)內(nèi)部空間。此部位可容納mRNA、tRNA及進(jìn)行氨基酸結(jié)合等反應(yīng)。

此外,在大亞基內(nèi)有一垂直的通道為中央管,所合成的多肽鏈由此排放,以免受蛋白酶的分解。一般真核細(xì)胞中,106-107個(gè)/細(xì)胞,原核細(xì)胞中15-18×103個(gè)/細(xì)胞,蛋白質(zhì)合成旺盛的細(xì)胞可達(dá)1×1012個(gè)/細(xì)胞。
 

核糖體的理化特性

核糖體的主要成份為蛋白質(zhì)和rRNA,二者比例在原核細(xì)胞中為1.5:1,在真核細(xì)胞中為1:1,每個(gè)亞基中,以一條或二條高度折疊的rRNA為骨架,將幾十種蛋白質(zhì)組織起來(lái),緊密結(jié)合,使rRNA大部份圍在內(nèi)部,小部份露在表面。由于RNA的磷酸基帶負(fù)電荷超過(guò)了蛋白質(zhì)帶的正電荷[/ur頌翹逑頌翹逑鄖康腫url]負(fù)電性,易與陽(yáng)離子和堿性染料結(jié)合。
　　單個(gè)核糖體上存在四個(gè)活性部位,在蛋白質(zhì)合成中各有專(zhuān)一的識(shí)別作用。
　　1.A部位:氨基酸部位或受位:主要在大亞基上,是接受氨?；?tRNA的部位。
　　2.P部位:肽基部位或供位:主要在小亞基上,是釋放tRNA的部位。
　　3.肽基轉(zhuǎn)移酶部位（肽合成酶）,簡(jiǎn)稱(chēng)T因子:位于大亞基上,催化氨基酸間形成肽鍵,使肽鏈延長(zhǎng)。
　　4.GTP酶部位:即轉(zhuǎn)位酶,簡(jiǎn)稱(chēng)G因子,對(duì)GTP具有活性,催化肽鍵從供體部位→受體部位。
另外,核糖體上還有許多與起始因子、延長(zhǎng)因子、釋放因子以及各種酶相結(jié)合的位點(diǎn)。核糖體的大小是以沉降系 數(shù)S來(lái)表示,S數(shù)值越大、顆粒越大、分子量越大。原核細(xì)胞與真核細(xì)胞核糖體的大小亞基是不同的。
　　50S（大亞基）23S,5SRNAS+原核（70S）34種蛋白質(zhì)55種蛋白質(zhì)30S（小亞基）21種蛋白質(zhì)+16SRNA
　　真核（80S）60S（大亞基）28S5.8S5SRNA+45種蛋白質(zhì)78種蛋白質(zhì)40S（小亞基）33種蛋白質(zhì),+18SRNA
 

核糖體與蛋白質(zhì)生物合成
抗體是由核糖體合成
（一）蛋白質(zhì)合成的細(xì)胞內(nèi)定位

核糖體的功能就是將mRNA上的遺傳密碼（核苷酸順序）翻譯成多肽鏈上的氨基酸順序。因此,它是肽鏈的裝配機(jī),即細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)合成的場(chǎng)所,細(xì)胞合成的蛋白質(zhì)可分為兩類(lèi):外輸性蛋白和內(nèi)源性蛋白。

1.外輸性蛋白:主要在固著核糖體上合成,分泌到細(xì)胞外發(fā)揮作用,如抗體蛋白、蛋白類(lèi)激素、酶原、唾液等,也能合成部份自身結(jié)構(gòu)蛋白,如膜嵌入蛋白、溶酶體蛋白。

2.內(nèi)源性蛋白:又稱(chēng)結(jié)構(gòu)蛋白,是指用于細(xì)胞本身或組成自身結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì),主要是在游離核糖體上合成,如紅細(xì)胞中的血紅蛋白,肌細(xì)胞中的肌纖維蛋白。
（二）蛋白質(zhì)生物合成的簡(jiǎn)要過(guò)程

蛋白質(zhì)生物合成是一個(gè)復(fù)雜而重要的生命活動(dòng),它在細(xì)胞中有粗細(xì)的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ),進(jìn)行得十分迅速有效,是依靠分子水平上的嚴(yán)密組織和準(zhǔn)確控制進(jìn)行的。

蛋白質(zhì)合成不僅要有合成的場(chǎng)所,而且還必須有mRNA、tRNA、20種氨基酸原料和一些蛋白質(zhì)因子及酶。Mg、K+離子等參與,并由ATP、GTP提供能量,合成中mRNA是編碼2合成蛋白質(zhì)的模板,tRNA是識(shí)別密碼子,轉(zhuǎn)運(yùn)相應(yīng)氨基酸的工具。核糖體則是蛋白質(zhì)的裝配機(jī),它不僅組織了mRNA和rRNA的相互識(shí)別,將遺傳密碼翻譯成蛋白質(zhì)的氨基酸順序,并且控制了多肽鏈的形成,下面看看真核細(xì)胞中蛋白質(zhì)合成的主要步驟,是怎樣在細(xì)胞內(nèi)超微結(jié)構(gòu)水平上進(jìn)行的。
 

蛋白質(zhì)生物合成過(guò)程可分成三個(gè)階段
1.氨基酸的激素和轉(zhuǎn)運(yùn)
階段在胞質(zhì)中進(jìn)行,氨基酸本身不認(rèn)識(shí)密碼,自己也不會(huì)到Ribosome上,須靠tRNA。
氨基酸＋tRNA→→氨基酰tRNA復(fù)合物

每一種氨基酸均有專(zhuān)一的氨基酰-tRNA合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羥基,使它與特定的tRNA結(jié)合,形成氨基酰tRNA復(fù)合物。所以,此酶是高度專(zhuān)一的,能識(shí)別并反應(yīng)對(duì)應(yīng)的氨基酸與其tRNA,而tRNA能以反密碼子識(shí)別密碼子,將相應(yīng)的氨基酸轉(zhuǎn)運(yùn)到核糖體上合成肽鏈。
2.在多聚核糖體上的mRNA分子上形成多肽鏈
　　
氨基酸在核糖體上的聚合作用,是合成的主要內(nèi)容,可分為三個(gè)步驟:

（1）多肽鏈的起始:mRNA從核到胞質(zhì),在起始因子和Mg的作用下,小亞基與mRNA的起始部位結(jié)合,甲硫氨酰（蛋氨酸）—tRNA的反密碼子,識(shí)別mRNA上的起始密碼AuG（mRNA）互補(bǔ)結(jié)合,接著大亞基也結(jié)合上去,核糖體上一次可容納二個(gè)密碼子。

（2）多肽鏈的延長(zhǎng):第二個(gè)密碼對(duì)應(yīng)的氨?；?mdash;tRNA進(jìn)入核糖體的A位,也稱(chēng)受位,密碼與反密碼的氫鍵,互補(bǔ)結(jié)合。在大亞基上的多肽鏈轉(zhuǎn)移酶（轉(zhuǎn)肽酶）作用下,供位（P位）的tRNA攜帶的氨基酸轉(zhuǎn)移到A位的氨基酸后并與之形成肽鍵（—CO-NH—）,tRNA脫離P位并離開(kāi)P位,重新進(jìn)入胞質(zhì),同時(shí),核糖體沿mRNA往前移動(dòng),新的密碼又處于核糖體的A位,與之對(duì)應(yīng)的新氨基酰-tRNA又入A位,轉(zhuǎn)肽鍵把二肽掛于此氨基酸后形成三肽,ribosome又往前移動(dòng),由此漸進(jìn)漸進(jìn),如此反復(fù)循環(huán),就使mRNA上的核苷酸順序轉(zhuǎn)變?yōu)榘被岬呐帕许樞颉?br />注意:P位（供位）:供tRNA;供肽鏈

A位（受位）:受氨基酸-tRNA;受肽鏈核苷酸與氨基酸相連系的橋梁是tRNA。

（3）多肽鏈的終止與釋放:肽鏈的延長(zhǎng)不是無(wú)限止的,當(dāng)mRNA上出現(xiàn)終止密碼時(shí)（UGA,U氨基酸和UGA）,就無(wú)對(duì)應(yīng)的氨基酸運(yùn)入核糖體,肽鏈的合成停止,而被終止因子識(shí)別,進(jìn)入A位,抑制轉(zhuǎn)肽酶作用,使多肽鏈與tRNA之間水解脫下,順著大亞基中央管全部釋放出,離開(kāi)核糖體,同時(shí)大小亞基與mRNA分離,可再與mRNA起始密碼處結(jié)合,也可游離于胞質(zhì)中或被降解,mRNA也可被降解。

這是在一個(gè)核糖體上氨基酸聚合成肽鏈,每一個(gè)核糖體一秒鐘可翻譯40個(gè)密碼子形成40個(gè)氨基酸肽鍵,其合成肽鏈效率*?？梢?jiàn),核糖體是肽鏈的裝配機(jī)。

合成的若是結(jié)構(gòu)蛋白,則這些多肽便經(jīng)過(guò)某些修飾、剪接后形成四級(jí)結(jié)構(gòu),投入使用,若是輸出蛋白呢？

我們知道分泌蛋白質(zhì)是先存在于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔中,后經(jīng)高爾基體排出,胞吐外排,那么,合成的輸出蛋白是怎樣進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔的呢?
3.信號(hào)學(xué)說(shuō):Signalhypothesis

與膜結(jié)合的核糖體和游離核糖體在性質(zhì)上是一樣的,那這種核糖體為什么會(huì)結(jié)合到粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上呢?新肽鏈又是怎樣進(jìn)入RER囊腔的呢?信號(hào)學(xué)說(shuō)闡明了固著核糖體上合成蛋白質(zhì)的特殊性,該學(xué)說(shuō)的基本要點(diǎn)。

（1）分泌蛋白質(zhì)多肽的合成一開(kāi)始也在游離多聚核糖體上,但其mRNA在AUG之后有一段45-90bp的信號(hào)順序（密碼）,由此能翻譯出15-30個(gè)氨基酸的多肽（信號(hào)肽）SignalPeptide。這種能合成信號(hào)肽的核糖體將成為附著核糖體與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)合,不能合成信號(hào)肽的為游離核糖體,仍散布于胞質(zhì)中。

（2）近幾年的研究發(fā)現(xiàn),胞質(zhì)中存在著信號(hào)識(shí)別顆粒（SignalRecoynitionParticle,SRP）,它既能識(shí)別露出核糖體之外的信號(hào)肽,又能識(shí)別RER膜上的SRP受體,只有當(dāng)核糖體出現(xiàn)信號(hào)肽時(shí),SRP才與核糖體的親和力增高。

（3）SRP與核糖體一結(jié)合,便以tRNA的構(gòu)型占據(jù)了核糖體的“A”位,使核糖體的蛋白質(zhì)合成暫時(shí)停止。

（4）SRP-核糖體復(fù)合體與RER上的SRP受體結(jié)合核糖體則以大亞基結(jié)合于RER上的嵌入蛋白（核糖體結(jié)合蛋白Ⅰ和Ⅱ）,所以SRP受體又稱(chēng)停泊蛋白（docking蛋白質(zhì)）,SRP與SRP受體結(jié)合是暫時(shí)的,當(dāng)核糖體附著于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜后,SRP便離去,核糖體結(jié)合蛋白只存在于RER上。

（5）信號(hào)肽由疏水性氨基酸構(gòu)成,當(dāng)能合成信號(hào)肽的核糖體與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜結(jié)合后,信號(hào)肽便經(jīng)由內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜插入膜腔內(nèi),（內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜中2-多個(gè)識(shí)別信號(hào)肽的受體蛋白側(cè)向移動(dòng),集中在一起形成臨時(shí)性管道與中央管相連接）,而先前處于暫停白質(zhì)合蛋白質(zhì)合成活動(dòng)又重新開(kāi)始。進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔的信號(hào)肽將與之相連的新生肽鏈引入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔。信號(hào)肽便被位于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)內(nèi)表面的信號(hào)肽酶切掉,核糖體繼續(xù)合成肽鏈,肽鏈不斷延長(zhǎng),并在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔中保護(hù)不被破壞并在網(wǎng)腔中形成具有一定空間構(gòu)型的蛋白質(zhì),當(dāng)合成終止,受體蛋白重新分散,肽鏈從核糖體脫下,核糖體大小亞基離開(kāi),所以,固著核糖體與RER的結(jié)合不是結(jié)構(gòu)性的,而是特異性、暫時(shí)性、功能性的。

所以,如信號(hào)順序發(fā)生改變,所合成的信號(hào)肽不能被受體識(shí)別,核糖體就結(jié)合不到膜上。
 

核糖體的異常改變和功能抑制

電鏡下,多聚核糖體的解聚和粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的脫粒都可看作是蛋白質(zhì)合成降低或停止的一個(gè)形態(tài)指標(biāo)。

多聚核糖體的解聚:是指多聚核糖體分散為單體,失去正常有規(guī)律排列,孤立地分散在胞質(zhì)中或附在粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上。一般認(rèn)為,游離多聚核糖體的解聚將伴隨著內(nèi)源性蛋白質(zhì)生成的減少。脫粒是指粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上的核糖體脫落下來(lái),分布稀疏,散在胞質(zhì)中,RER上解聚和脫離將伴隨外輸入蛋白合成。

正常情況下,蛋白質(zhì)合成旺盛時(shí),細(xì)胞質(zhì)中充滿(mǎn)多聚核糖體,RER上附有許多念珠線狀和螺旋狀的多原核糖體,當(dāng)細(xì)胞處于有絲分裂階段時(shí),蛋白質(zhì)合成明顯下降,多聚核糖體也出現(xiàn)解聚原C,逐漸為分散孤立的單體所代替。

在急性藥物中毒性（四氯化碳）肝炎和病毒性肝炎后,以及肝硬化病人的肝細(xì)胞中,經(jīng)?？梢?jiàn)到大量多聚核糖體解聚呈離散單體狀,固著多聚核糖體脫落,分布稀疏,導(dǎo)致分泌蛋白合成↓,所以,病人血漿白蛋白含量↓。

另外,一些藥物,致癌物可直接抑制蛋白質(zhì)合成的不同階段,有些抗苔素,如鏈霉素、氯霉素、紅霉素等對(duì)原核與真核生物的敏感性不同,能直接抑制細(xì)菌核糖體上蛋白質(zhì)的合成作用。有的抑制在起始階段,有的抑制肽鏈延長(zhǎng)和終止階段,有的阻止小亞基與mRNA的起始結(jié)合,四環(huán)素抑制氨基酰-tRNA的結(jié)合和終止因子,氯霉素抑制轉(zhuǎn)肽酶,阻止肽鏈形成,紅霉素抑制轉(zhuǎn)位酶,不能相應(yīng)移位進(jìn)入新密碼。所以,抗苔素的抗苔作用就是干擾了細(xì)苔蛋白合成而抑制細(xì)苔生長(zhǎng)來(lái)起作用的。
　　1、核糖體的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)——暫時(shí)的、功能的動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)。
　　2、核糖體種類(lèi)與合成蛋白質(zhì)種類(lèi)的關(guān)系。
　　3、留下思考題：核糖體合成的蛋白質(zhì)之去向（與內(nèi)膜系統(tǒng)）。
　　核糖體不是由生物膜構(gòu)成的，它是由蛋白質(zhì)和RNA構(gòu)成的復(fù)合體。由大小兩個(gè)亞基組成。核糖體是蛋白質(zhì)合成的場(chǎng)所。附著在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上的核糖體合成的蛋白質(zhì)主要有兩類(lèi)：一類(lèi)是分泌蛋白，通過(guò)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)運(yùn)輸?shù)礁郀柣w，經(jīng)加工包裝后被分泌到細(xì)胞外；另一類(lèi)是排列到質(zhì)膜內(nèi)的蛋白質(zhì)。游離的核糖體合成的蛋白質(zhì)一般是分布到細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)中的蛋白質(zhì)，如分布于細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)中的酶等。