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技術(shù)文章

*蛋白激酶的活性位點

閱讀：1186發(fā)布時間：2013-1-23

*蛋白激酶的活性位點
介紹：由蛋白激酶和磷酸化蛋白磷酸酶介導(dǎo)的蛋白磷酸化，在大部分的細胞活動中發(fā)揮了關(guān)鍵的作用，是一個可逆的過程。蛋白激酶催化自核苷酸三磷酸酯（往往ATP）的一個或多個氨基酸殘基在蛋白質(zhì)底物側(cè)鏈影響蛋白質(zhì)的功能中的構(gòu)象變化，導(dǎo)致轉(zhuǎn)移磷酸伽馬。磷蛋白磷酸酶催化的逆過程。
蛋白激酶分為三大類，其特征與底物的特異性:
1.*/*蛋白激酶
2.*蛋白激酶
3.雙特異性蛋白激酶（例如MEK - 靶蛋白磷酸化*和*）
*蛋白激酶是進化上保守的蛋白激酶的功能從大腸桿菌到人類.蛋白激酶發(fā)揮作用，在多種細胞過程，包括的分裂，增殖，凋亡和分化。磷酸通常結(jié)果中的靶蛋白，通過改變酶的活性，在細胞中的位置，或與其他蛋白質(zhì)的功能變化。是高度保守的蛋白激酶的催化亞基，和幾個結(jié)構(gòu)已解決,導(dǎo)致大屏幕開發(fā)激酶特異性抑制劑用于治療一些疾病.
真核蛋白激酶的酶屬于共享一個保守的催化核心常見的蛋白質(zhì)，與*/*和*蛋白激酶家族的一個非常廣泛的。有一些保守區(qū)域的蛋白激酶的催化結(jié)構(gòu)域。的催化結(jié)構(gòu)域的N-末端的末端的殘基中的賴氨酸殘基，這已被證明要參與ATP結(jié)合的周邊有一個富含*拉伸。在*的催化結(jié)構(gòu)域的一部分，有一個保守的天冬氨酸殘基，這是很重要的酶的催化活性.該簽名包含的活性位點的天*殘基。


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