一組特殊的蛋白質(zhì)，即所謂的分子伴侶，幫助其他蛋白獲得它們正確的構(gòu)象。直到今天科學(xué)家一直認(rèn)為ATP的水解為分子伴侶Hsp90大的構(gòu)象改變提供著能量。目前來(lái)自 慕尼黑納米系統(tǒng)研究（NIM）的研究團(tuán)隊(duì)證明Hsp90利用熱波動(dòng)作為構(gòu)象改變的驅(qū)動(dòng)力。研究結(jié)果發(fā)表于PNAS期刊上。ATP是大多數(shù)有機(jī)體的主要能量來(lái)源，ATPase是利用這種燃料的機(jī)器，在體內(nèi)移動(dòng)肌肉或貨物。伴侶蛋白Hsp90在體內(nèi)含量非常豐富，在它2個(gè)單體蛋白中每一個(gè)單體都有一個(gè)ATPase。過(guò)去幾年的研究顯示，ATPase蛋白的運(yùn)動(dòng)及構(gòu)象變化通常嚴(yán)格地與ATP的結(jié)合和水解相關(guān)聯(lián)。
"熱波動(dòng)是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的隨機(jī)變化--它們可以被認(rèn)為是與環(huán)境中水分子之間的碰撞，在活的有機(jī)體中熱波動(dòng)進(jìn)行的相當(dāng)劇烈，"Thorsten Hugel說(shuō)。"利利用這些撞擊在不同的構(gòu)象之間來(lái)回切換，節(jié)省了Hsp90寶貴的ATP"。但Hsp90伴侶的ATPase的任務(wù)是什么?科學(xué)家推測(cè)共伴侶和底物蛋白該表了系統(tǒng)，使得ATP的結(jié)合和水解能夠進(jìn)行一項(xiàng)重要的任務(wù)。
為了探討這一理論，慕尼黑工業(yè)大學(xué)（TUM）教授及NIM成員Thorsten Hugel和他的團(tuán)隊(duì)設(shè)計(jì)了一種特殊的三色單分子熒光共振能量轉(zhuǎn)移（FRET）實(shí)驗(yàn)和交替的激光激發(fā)（ALEX）來(lái)同時(shí)觀測(cè)ATP的結(jié)合和構(gòu)象改變。不料，實(shí)驗(yàn)顯示，ATP的結(jié)合和水解并不與Hsp90的大構(gòu)象變化相關(guān)。相反，Hsp90是由熱波動(dòng)驅(qū)動(dòng)的高度靈活的機(jī)器。隨著新開(kāi)發(fā)的實(shí)驗(yàn)裝置，現(xiàn)在可以對(duì)這個(gè)異常復(fù)雜的系統(tǒng)進(jìn)行更詳細(xì)的調(diào)查研究以解決這個(gè)重要問(wèn)題。慕尼黑生物物理學(xué)家為分子機(jī)器的能量轉(zhuǎn)換提供了一個(gè)新的視角。
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