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蛋白酶體研究為癌癥治療提供新思路|小鼠20S蛋白酶體elisa試劑盒

閱讀：150發(fā)布時(shí)間：2018-12-7

蛋白酶體是在真核生物和古菌中普遍存在的，在一些原核生物中也存在的一種巨型蛋白質(zhì)復(fù)合物。在真核生物中，蛋白酶體位于細(xì)胞核和細(xì)胞質(zhì)中。蛋白酶體的主要作用是降解細(xì)胞不需要的或受到損傷的蛋白質(zhì)，這一作用是通過水解肽鍵的化學(xué)反應(yīng)來實(shí)現(xiàn)。需要被降解的蛋白質(zhì)會(huì)先被一個(gè)稱為泛素的小型蛋白質(zhì)所標(biāo)記（即連接上）。這一標(biāo)記反應(yīng)是被泛素連接酶所催化。一旦一個(gè)蛋白質(zhì)被標(biāo)記上一個(gè)泛素分子，就會(huì)引發(fā)其它連接酶加上更多的泛素分子；這就形成了可以與蛋白酶體結(jié)合的“多泛素鏈”，從而將蛋白酶體帶到這一標(biāo)記的蛋白質(zhì)上，開始其降解過程。

通常情況下，泛素連接酶可以將目的蛋白質(zhì)多泛素化，即加上多個(gè)泛素分子，形成多泛素鏈；而帶有多泛素鏈的蛋白質(zhì)就可以為蛋白酶體所識(shí)別，而被降解。但在一些情況下，泛素連接酶只在目的蛋白質(zhì)上連接一個(gè)泛素分子；這種單泛素化的蛋白質(zhì)不會(huì)被蛋白酶體所降解，但其在細(xì)胞中的定位或功能卻可能發(fā)生改變；例如，單泛素化的蛋白質(zhì)可以通過結(jié)合其他具有泛素結(jié)合結(jié)構(gòu)域的蛋白質(zhì)來改變自身位置。


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