彈性蛋白酶是一種si氨酸蛋白酶，也可水解酰胺和酯。它在胰腺中作為無活性的酶原產(chǎn)生，并在十二指腸中被yi蛋白酶激活。以下信息適用于豬彈性蛋白酶。

歷史：

Eijkman 被認(rèn)為是個(gè)將彈性蛋白酶作為細(xì)菌產(chǎn)物進(jìn)行研究的人（Eijkman 1904）。然而，直到 1949 年 Baló 和 Banga 發(fā)表之前，它并沒有顯示出與胰腺的其他蛋白水解成分（例如yi蛋白酶和mi蛋白酶）不同。

1968年，Shotton和Hartley先獲得結(jié)晶豬彈性蛋白酶。在 1960 年代后期和 1970 年代初期，研究了彈性蛋白酶在肺氣腫、動(dòng)脈粥樣硬化和急性出血性胰腺炎中的作用（Janoff 和 Sherer 1968、Janoff 和 Basch 1971、 Talamo等人1971、Kaplan等人1973 和 Bieth等人. 1974)。1974 年，Ardelt 發(fā)現(xiàn)了第二種彈性蛋白酶，將其命名為胰腺“彈性蛋白酶 II"和最初的“彈性蛋白酶 I"。

在 1980 年代，研究了彈性蛋白酶的催化特性 (Ascenzi et al . 1983)，并鑒定了抑制劑 (Largman et al . 1980, Lestienne et al . 1981, Kettner and Shenvi 1984, Poncz et al . 1984, and Imperiali and阿貝爾斯 1986 年）。彈性蛋白酶 I 和 II 的遺傳信息被研究到 1990 年代（Ornitz等人1985、Stevenson等人1986、Swift等人1984、Tani等人1987 和 Gestin等人1997）。

彈性蛋白酶最近被用于研究細(xì)胞外基質(zhì)分解中的機(jī)械力和酶活性（Jesudason et al . 2010）。還研究了它在人工器官發(fā)育中的用途（Tedder等人2010），并將其用作研究si氨酸蛋白酶催化活性的模型（Tamada等人2009）。

艾美捷Worthington彈性蛋白酶特異性：

豬彈性蛋白酶 I 對(duì) Ala-Ala 和 Ala-Gly 鍵具有特異性，而彈性蛋白酶 II 對(duì) P1 位具有中等至大疏水性氨基酸的底物具有廣泛的特異性（Gertler等人1977、Del Mar等人1980 和Gestin等人，1997）。豬彈性蛋白酶是有效的彈性蛋白酶，其速率是人類白細(xì)胞彈性蛋白酶的 20 倍（Bieth 1978、Bieth 1986 和 Largman 1983）。  

水解發(fā)生在幾個(gè)步驟中。彈性蛋白酶與其底物之間形成吸附復(fù)合物，然后進(jìn)行親核攻擊（S214）以形成?；钢虚g體，并釋放個(gè)產(chǎn)物（底物的C末端）。中間體在脫?；襟E中水解，再生活性酶并釋放第二個(gè)產(chǎn)物 (Bieth 1986)。

艾美捷Worthington彈性蛋白酶分子特征：

豬胰彈性蛋白酶由 240 個(gè)氨基酸的單肽鏈組成，并含有 4 個(gè)二硫鍵 (Sawyer et al . 1973)。它與來自其他物種的胰腺彈性蛋白酶具有高度的序列同一性，例如與其共享 86% 同一性的大鼠（MacDonald等人，1982）。彈性蛋白酶 I 和 II 基因具有序列相似性，尤其是在 5' 近端側(cè)翼區(qū)域，包括 TATA 盒和推定的組織特異性增強(qiáng)子序列（Ornitz等人1985、Stevenson等人1986、Swift等人1984， Tani等人1987 和 Gestin等人1997）。

艾美捷Worthington彈性蛋白酶的應(yīng)用：

組織解離：因?yàn)閺椥缘鞍自诮Y(jié)締組織的彈性纖維中的濃度最高，所以經(jīng)常使用彈性蛋白酶解離含有廣泛細(xì)胞間纖維網(wǎng)絡(luò)的組織。為此，它通常與其他酶一起使用，例如膠原酶。